Antigeny jsou z chemického hlediska makromolekuly peptidů, proteinů či glykoproteinů. Jsou to struktury, které imunitní systém dokáže rozeznat, a zahájit procesy vedoucí k jejich destrukci. Antigenní struktury samozřejmě vykazují i buňky tělu vlastní, ty jsou ale před imunitním systémem chráněny mechanismy, které brání autoreaktivnímu působení. Antigeny tělu vlastní označujeme jako autoantigeny, patří sem například HLA molekuly nebo antigeny krevních skupin systému AB0. Antigeny tělu cizí se nazývají exoantigeny, jedná se například o mikrobiální antigeny či alergeny.

Jako hapten označujeme látku, která sice sama ze své podstaty nevyvolá imunitní reakci, avšak po navázání na nosnou bílkovinu (albumin) vyvolá tvorbu protilátek. S těmito protilátkami pak hapten již reaguje i samostatně. Typické hapteny jsou některé léky, například penicilin.

Pojem epitop značí tu část antigenu, která je přímo rozpoznávána imunitním systémem. Pokud mají různé antigeny podobné epitopy, může dojít k tzv. zkřížené reaktivitě (typicky například u alergií).

Výraz superantigen značí antigen o velké molekulární hmotnosti, který má na sobě více vazebných míst. Váže se na TCR (zevně v jiném místě než běžný antigen) a zároveň na molekuly HLA II. třídy. Tím dojde k polyklonální aktivaci T-lymfocytů, reakce už není specifická a uvolňuje se nepřiměřené množství cytokinů. V některých případech může dojít až k život ohrožujícím stavům, jako je šok nebo multiorgánové selhání.

Imunoglobuliny neboli protilátky jsou zpravidla glykoproteiny, které jsou součástí specifické imunity. Jsou vytvářeny B-lymfocyty, u kterých jsou vázané na membráně a tvoří tak BCR B-cell receptor = antigen-specifický receptor, a zejména pak plazmatickými buňkami (jedná se o vyzrálý B-lymfocyt), které je uvolňují do tělních tekutin.

Základní strukturní jednotka imunoglobulinu je tvořena dvěma lehkými a dvěma těžkými řetězci, které jsou vzájemně spojeny disulfidickými můstky. Jak lehké, tak těžké řetězce se skládají z variabilních a konstantních domén. Imunoglobulin může být monomerní (IgG), dimerní (IgA) nebo pentamerní (IgM).

Podle typu těžkého řetězce rozlišujeme 5 druhů imunoglobulinů – IgM, IgG, IgA, IgE, IgD.

Paratop je označení pro část imunoglobulinu, která se váže na epitop antigenu. Nachází se ve variabilní oblasti na N-konci imunoglobulinu. Tento fragment se označuje jako Fab (antigen binding).

V prostřední části molekuly se formuje tzv. pantová oblast, která umožňuje změnit úhel mezi těžkými řetězci. Taková přizpůsobivost společně s uspořádáním variabilní oblasti značně zvyšuje specifickou afinitu protilátek k daným antigenům. V této oblasti lze in vitro antigen rozštěpit pomocí proteolytických enzymů, jako je například papain.

Konstantní oblast imunoglobulinu se nazývá Fc. Ta po navázání antigenu napomáhá aktivaci komplementu a stimuluje fagocytující buňky navázáním na jejich povrchové Fc receptory.

Izotypový přesmyk je proces, při kterém vznikají z původního pentamerního IgM ostatní druhy imunoglobulinů, především IgA a IgG. Mění se tedy izotyp protilátky, ale její specifita zůstává stále stejná. Dochází k němu tehdy, když je plazmocyt stimulován antigenem ve spolupráci s Th-lymfocyty, které produkují řadu cytokinů podporujících přesmyk.

Imunokomplex je pojem značící antigen navázaný na imunoglobulin. Při některých patologických stavech se mohou imunokomplexy ukládat do tkání (např. u některých autoimunitních chorob).

Avidita je veličina, která charakterizuje sílu vazby mezi epitopem antigenu a paratopem imunoglobulinu. Podle její velikosti lze odvodit stáří (vyzrálost) protilátek.

Imunoglobuliny mají při imunitní reakci více funkcí. Patří mezi ně opsonizace, při níž imunoglobulin zprostředkovává kontakt antigenu s buňkami nespecifické imunity. Opsonizaci typicky provádí IgG a IgA. Další funkcí je neutralizace, při které protilátky (typicky IgA) brání patogennímu působení mikroorganismů navázáním na jejich důležité epitopy. Imunoglobuliny IgG a IgM dále mohou aktivovat klasickou cestu komplementu, IgE pak hrají svou úlohu při obraně proti mnohobuněčným parazitům.

IgG je, jak jsme již zmínili, monomerní imunoglobulin. Je hojně zastoupen v séru. Jedná se o hlavního zprostředkovatele sekundární imunitní odpovědi, je schopen opsonizace a aktivace komplementu klasickou cestou. Díky specifickému transportnímu mechanismu a své malé velikosti může jako jediný imunoglobulin procházet transplacentárně, a tím zajistit imunitu plodu a novorozence v prvních fázích života.

IgA se nachází kromě séra především ve sliznicích a jejich sekretech. Má dimerní strukturu. Může též opsonizovat, ale komplement neaktivuje. To je s výhodou u neutralizace mikrobiálních antigenů ve střevě, kde není žádoucí velká aktivace imunitního systému a antigeny jsou tak v klidu vyloučeny společně se stolicí.

IgM mohou být vázané na membránu B-lymfocytu nebo kolovat jako pentamery v séru. Jejich hlavní úloha je při primární imunitní odpovědi. IgM účinně aktivuje komplement klasickou cestou a tím také nepřímo podporuje opsonizaci.

IgD se též nachází na membránách B-lymfocytů či volně v séru, jejich hladina je však zanedbatelná.

IgE jsou hojně navázány na povrchu žírných buněk a bazofilů, v séru jsou zastoupeny jen minimálně. Mají zásadní roli při obraně proti mnohobuněčným parazitům a účastní se alergických reakcí (imunopatologické reakce I. typu).